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A quoi servent les photosystèmes cristallisés issus de cyanobactéries ?

A quoi servent les photosystèmes cristallisés issus de cyanobactéries ?


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J'ai lu beaucoup d'articles sur les techniques de cristallisation des photosystèmes I et II à partir de cyanobactéries. Ma question est quelle est la raison de cela et que pouvez-vous faire avec les cristaux Photosystem ?


L'objectif principal de la cristallisation d'une molécule ou d'un complexe moléculaire comme un photosystème est généralement de fournir un cristal pour la cristallographie aux rayons X. Un cristal a ses composants moléculaires disposés selon un motif répétitif systématique structuré, et ce motif répété permet aux rayons X de révéler la forme tridimensionnelle de l'un des composants. Connaître la forme présente un intérêt biologique car cela suggère comment les molécules remplissent leur fonction.


Les transitions d'état dans la cyanobactérie Synechococcus elongatus 7942 impliquent une trempe réversible du noyau du photosystème II

Les cyanobactéries utilisent la chlorophylle et les phycobiliprotéines pour récolter la lumière. L'énergie d'excitation résultante est délivrée aux centres de réaction (RC), où la photochimie commence. Les quantités relatives d'énergie d'excitation arrivant aux RC du photosystème I (PSI) et II (PSII) dépendent de la composition spectrale de la lumière. Pour équilibrer les excitations dans les deux photosystèmes, les cyanobactéries effectuent des transitions d'état pour équilibrer l'énergie d'excitation. Ils passent à l'état I si le PSI est préférentiellement excité, par exemple après illumination en lumière bleue (lumière I), et à l'état II après illumination en lumière vert-orange (lumière II) ou après adaptation à l'obscurité. Dans cette étude, nous avons effectué une spectroscopie de fluorescence résolue en temps 77-K sur des cellules Synechococcus elongatus 7942 de type sauvage pour mesurer comment les transitions d'état affectent le transfert d'énergie d'excitation vers le PSI et le PSII dans différentes conditions d'éclairage et pour tester les différents modèles qui ont été proposés dans Littérature. Les spectres résolus en temps montrent que le cœur du PSII est trempé dans l'état II et que cela n'est pas dû à un changement dans le transfert d'énergie d'excitation du PSII au PSI (spill-over), direct ou indirect via les phycobilisomes.

Mots clés: Cyanobactéries Photosystème II Transitions d'état Spectroscopie de fluorescence à résolution temporelle.


Résumé

Les complexes du photosystème II (PSII) provenant de cyanobactéries et de plantes effectuent la division de l'eau et la réduction de la plastoquinone tout en ayant un complément différent de protéines extrinsèques luminales. Alors que le PSII de tous les organismes possède la protéine extrinsèque PsbO, les structures cristallines du PSII des cyanobactéries ont le PsbV et le PsbU tandis que les algues vertes et les plantes supérieures contiennent à la place les sous-unités extrinsèques PsbP et PsbQ. Études protéomiques en Synéchocyste sp. Le PCC 6803 a identifié trois autres protéines extrinsèques dans la lumière thylakoïde qui sont associées à la PSII cyanobactérienne et celles-ci devraient se fixer à la membrane thylakoïde via une extrémité N lipidée. Ces protéines sont des homologues cyanobactériens des sous-unités PsbP et PsbQ ainsi que de Psb27, une protéine extrinsèque supplémentaire associée à des photosystèmes « inactifs » dépourvus des autres polypeptides extrinsèques. L'homologue PsbQ n'est pas présent dans Prochlorocoque espèces mais sinon ces protéines ont été identifiées dans la plupart des cyanobactéries bien que nos analyses phylogénétiques aient identifié certaines souches qui manquent d'un motif apparent de lipidation dans l'une ou l'autre de ces sous-unités. Au cours de la dernière décennie, la fonction physiologique de ces lipoprotéines supplémentaires a été étudiée dans plusieurs souches de cyanobactéries et récemment, les structures de chacune ont été résolues. Cette revue évaluera les résultats physiologiques et structurels obtenus pour ces protéines extrinsèques liées aux lipides et in silico l'amarrage protéique de ces protéines aux centres PSII sera présenté.

Points forts

► Le photosystème cyanobactérien II est discuté. ► La physiologie et la biochimie de CyanoQ, CyanoP et Psb27 sont passées en revue. ► Les structures CyanoQ, CyanoP et Psb27 sont également revues. ► L'amarrage de CyanoQ, CyanoP et Psb27 au Photosystem II est affiché.


Une recherche surprenante révèle que la photosynthèse pourrait être aussi vieille que la vie elle-même

La découverte remet également en question les attentes quant à la façon dont la vie aurait pu évoluer sur d'autres planètes. L'évolution de la photosynthèse qui produit de l'oxygène est considérée comme le facteur clé de l'émergence éventuelle d'une vie complexe. On pensait que cela prenait plusieurs milliards d'années pour évoluer, mais si en fait la vie la plus ancienne pouvait le faire, alors d'autres planètes pourraient avoir développé une vie complexe beaucoup plus tôt qu'on ne le pensait auparavant.

"Maintenant, nous savons que le photosystème II montre des modèles d'évolution qui ne sont généralement attribués qu'aux enzymes connues les plus anciennes, qui étaient cruciales pour l'évolution de la vie elle-même." — Dr Tanai Cardona

L'équipe de recherche, dirigée par des scientifiques de l'Imperial College de Londres, a retracé l'évolution des protéines clés nécessaires à la photosynthèse jusqu'à l'origine possible de la vie bactérienne sur Terre. Leurs résultats sont publiés et librement accessibles dans BBA – Bioénergétique.

Le chercheur principal, le Dr Tanai Cardona, du département des sciences de la vie de l'Impériale, a déclaré : capable de le placer sur la chronologie de l'histoire de la vie.

"Maintenant, nous savons que le photosystème II montre des modèles d'évolution qui ne sont généralement attribués qu'aux plus anciennes enzymes connues, qui étaient cruciales pour l'évolution de la vie elle-même."

Production précoce d'oxygène

La photosynthèse, qui convertit la lumière du soleil en énergie, peut se présenter sous deux formes : l'une qui produit de l'oxygène et l'autre non. La forme productrice d'oxygène est généralement supposée avoir évolué plus tard, en particulier avec l'émergence des cyanobactéries, ou algues bleu-vert, il y a environ 2,5 milliards d'années.

Bien que certaines recherches aient suggéré que des poches de photosynthèse productrice d'oxygène (oxygénique) aient pu exister avant cela, elle était toujours considérée comme une innovation qui a mis au moins quelques milliards d'années à évoluer sur Terre.

La nouvelle recherche révèle que des enzymes capables d'effectuer le processus clé de la photosynthèse oxygénée – la division de l'eau en hydrogène et oxygène – pourraient en fait avoir été présentes dans certaines des premières bactéries. Les premières preuves de la vie sur Terre ont plus de 3,4 milliards d'années et certaines études ont suggéré que la première vie pourrait bien avoir plus de 4,0 milliards d'années.

Colonies de cyanobactéries au microscope.

Comme l'évolution de l'œil, la première version de la photosynthèse oxygénée a peut-être été très simple et inefficace car les premiers yeux n'ont détecté que la lumière, la première photosynthèse peut avoir été très inefficace et lente.

Sur Terre, il a fallu plus d'un milliard d'années aux bactéries pour perfectionner le processus menant à l'évolution des cyanobactéries, et deux milliards d'années de plus aux animaux et aux plantes pour conquérir la terre. Cependant, cette production d'oxygène était présente si tôt que cela signifie que dans d'autres environnements, comme sur d'autres planètes, la transition vers une vie complexe aurait pu prendre beaucoup moins de temps.

Mesurer les horloges moléculaires

L'équipe a fait sa découverte en traçant « l'horloge moléculaire » des protéines clés de la photosynthèse responsables de la division de l'eau. Cette méthode estime le taux d'évolution des protéines en regardant le temps entre les moments évolutifs connus, tels que l'émergence de différents groupes de cyanobactéries ou de plantes terrestres, qui portent aujourd'hui une version de ces protéines. Le taux d'évolution calculé est ensuite étendu dans le temps, pour voir quand les protéines ont évolué pour la première fois.

« Nous pourrions développer des photosystèmes capables de réaliser de nouvelles réactions chimiques complexes, vertes et durables, entièrement alimentées par la lumière. » — Dr Tanai Cardona

Ils ont comparé le taux d'évolution de ces protéines de photosynthèse à celui d'autres protéines clés dans l'évolution de la vie, y compris celles qui forment des molécules de stockage d'énergie dans le corps et celles qui traduisent les séquences d'ADN en ARN, dont on pense qu'il est né avant l'ancêtre de toute vie cellulaire sur Terre. Ils ont également comparé le taux à des événements connus pour s'être produits plus récemment, lorsque la vie était déjà variée et que des cyanobactéries étaient apparues.

Les protéines de photosynthèse ont montré des modèles d'évolution presque identiques aux enzymes les plus anciennes, remontant loin dans le temps, suggérant qu'elles ont évolué de manière similaire.

Le premier auteur de l'étude, Thomas Oliver, du Département des sciences de la vie de l'Impériale, a déclaré : « Nous avons utilisé une technique appelée Reconstruction de séquences ancestrales pour prédire les séquences protéiques des protéines photosynthétiques ancestrales.

« Ces séquences nous donnent des informations sur le fonctionnement du photosystème II ancestral et nous avons pu montrer que bon nombre des composants clés nécessaires à l'évolution de l'oxygène dans le photosystème II peuvent être attribués aux premières étapes de l'évolution de l'enzyme. »

Diriger l'évolution

Connaître l'évolution de ces protéines clés de la photosynthèse n'est pas seulement pertinent pour la recherche de vie sur d'autres planètes, mais pourrait également aider les chercheurs à trouver des stratégies pour utiliser la photosynthèse de nouvelles manières grâce à la biologie synthétique.

Le Dr Cardona, qui dirige un tel projet dans le cadre de sa bourse UKRI Future Leaders Fellowship, a déclaré : de les changer pour produire de nouveaux types de chimie.

« Nous pourrions développer des photosystèmes capables de réaliser de nouvelles réactions chimiques complexes, vertes et durables, entièrement alimentées par la lumière. »


Structure et fonction du photosystème I de type sauvage et appauvri en sous-unités chez Synechocystis

La capacité des organismes photosynthétiques à utiliser la lumière du soleil comme seule source d'énergie soutient la vie sur notre planète. Les photosystèmes I (PSI) et II (PSII) sont de grands complexes pigment-protéine multi-sous-unités qui permettent la photosynthèse, mais ce processus intrigant reste à expliquer pleinement. Actuellement, les structures cristallines de ces complexes sont disponibles pour les cyanobactéries procaryotes thermophiles. Le complexe PSI trimère méga-Dalton de la cyanobactérie thermophile, Thermosynechococcus elongatus, a été résolu à une résolution de 2,5 Å avec une cristallographie aux rayons X. Cette structure a révélé les positions de 12 sous-unités protéiques (PsaA-F, PsaI-M et PsaX) et de 127 cofacteurs. Bien que les organismes mésophiles effectuent la plupart de la photosynthèse dans le monde, il n'existe aucune structure trimérique bien résolue d'un organisme mésophile. Notre modèle de recherche pour une cyanobactérie mésophile était Synechocystis sp. PCC6803. Cette étude visait à obtenir des structures cristallines bien résolues [1] d'un PSI monomérique avec toutes les sous-unités, [2] d'un PSI trimérique avec un nombre réduit de sous-unités, et [3] du complexe PSI de type sauvage complet et trimérique. Nous n'avons réussi que partiellement avec les deux premières structures, mais nous avons réussi à produire la structure trimérique PSI à une résolution de 2,5 Å. Cette structure était comparable à celle des espèces thermophiles, mais nous avons fourni plus de détails. Le supercomplexe trimérique du PSI se composait de 33 sous-unités protéiques, 72 caroténoïdes, 285 molécules de chlorophylle a, 51 lipides, 9 amas fer-soufre, 6 plastoquinones, 6 ions calcium putatifs et plus de 870 molécules d'eau. Cette étude a montré que la structure du PSI chez Synechocystis sp. PCC6803 différait des structures PSI décrites précédemment. Ces résultats ont élargi notre compréhension de la structure du PSI.

Mots clés: Structure cristalline Cyanobactéries Complexes membranaires Photosynthèse Photosystème I Synechocystis.


Evolution du réseau chlorophylle

L'évolution d'un réseau biologique est façonnée par une hiérarchie de contraintes physiques qui agissent sur sa dynamique. Cependant, il existe deux défis majeurs dans la relation entre l'organisation et la fonction du réseau et l'évolution du réseau. Premièrement, les événements accidentels jouent un rôle majeur au cours de l'évolution. Ainsi, tout modèle d'évolution du réseau doit être stochastique plutôt que déterministe. Deuxièmement, les données empiriques concernant l'état d'un réseau biologique au cours des différentes étapes de l'évolution sont difficiles à obtenir. À cet égard, les complexes de récolte de lumière et leurs réseaux de transfert d'excitation associés offrent une opportunité unique, où la géométrie d'un réseau biologique et une description détaillée de la mécanique quantique de sa dynamique peuvent être comparées pour des espèces étroitement apparentées, comme présenté ci-dessus.

Il a été suggéré plus tôt que le maintien d'une efficacité élevée pour le processus de transfert d'excitation peut être une contrainte qui joue un rôle dans la formation de l'évolution du réseau. Il a également été soutenu qu'il ne s'agit pas d'une contrainte de degré élevé car elle ne représente pas une étape limitant le débit. Il reste à déterminer de manière concluante si des changements infimes (de l'ordre d'un pour cent ou moins) dans l'efficacité d'un processus cellulaire, tels que l'absorption de la lumière et le transfert d'excitation ultérieur, jouent un rôle déterminant dans la formation de l'évolution d'un organisme.

Une comparaison entre les amas de chlorophylle du photosystème I végétal et cyanobactérien suggère (nous renvoyons le lecteur à la publication pour une discussion plus détaillée) que les orientations des chlorophylles externes ajoutées n'optimisent pas davantage un rendement quantique déjà élevé et sont pratiquement indiscernables d'un ensemble de directions choisies au hasard sur la sphère unité. Cependant, la densité de tassement serrée des chlorophylles est toujours notable et est en grande partie responsable du rendement quantique élevé. Ceci, cependant, rend la conservation presque exacte de 81 chlorophylles centrales déroutantes car seul un petit nombre d'entre elles ont des orientations favorables qui optimisent davantage le rendement quantique. Nous suggérons donc que des contraintes autres que le transfert d'excitation, telles que la ligature des chlorophylles, le transfert d'électrons, la photoprotection des chlorophylles par les caroténoïdes, la composition spectrale des pigments, et les exigences d'assemblage, et éventuellement de réparation, sont susceptibles de jouer des rôles déterminants dans la mise en forme. l'évolution d'un système de récolte de lumière. Le manque apparent d'optimalité de la géométrie du réseau chlorophyllien périphérique suggère alors que les problèmes susmentionnés affichent une priorité plus élevée pour l'aptitude du système que le processus de transfert d'excitation.

Les modèles quantitatifs de l'évolution du réseau sont actuellement très insaisissables. La disponibilité d'informations plus structurelles provenant d'espèces apparentées ainsi que le développement conceptuel d'une hiérarchie quantifiable de contraintes seront des éléments nécessaires pour comprendre la dynamique évolutive des réseaux biologiques, les réseaux de transfert d'énergie photosynthétiques en étant un exemple.


Contenu

Ce photosystème est connu sous le nom de PSI car il a été découvert avant le photosystème II, bien que des expériences futures aient montré que le photosystème II est en fait la première enzyme de la chaîne de transport d'électrons photosynthétique. Des aspects du PSI ont été découverts dans les années 1950, mais la signification de ces découvertes n'était pas encore connue. [4] Louis Duysens a d'abord proposé les concepts de Photosystèmes I et II en 1960 et, la même année, une proposition de Fay Bendall et Robert Hill a rassemblé les découvertes antérieures en une théorie cohérente des réactions photosynthétiques en série. [4] L'hypothèse de Hill et Bendall a été justifiée plus tard dans les expériences menées en 1961 par les groupes Duysens et Witt. [4]

Deux sous-unités principales de PSI, PsaA et PsaB, sont des protéines étroitement liées impliquées dans la liaison des cofacteurs vitaux de transfert d'électrons P700, Acc, A0, UNE1, et FX. PsaA et PsaB sont toutes deux des protéines membranaires intégrales de 730 à 750 acides aminés qui contiennent 11 segments transmembranaires. Un amas fer-soufre [4Fe-4S] appelé FX est coordonnée par quatre cystéines deux cystéines sont fournies chacune par PsaA et PsaB. Les deux cystéines dans chacune sont proximales et situées dans une boucle entre les neuvième et dixième segments transmembranaires. Un motif leucine zipper semble être présent [5] en aval des cystéines et pourrait contribuer à la dimérisation de PsaA/PsaB. Les accepteurs terminaux d'électrons FUNE et FB, également des amas fer-soufre [4Fe-4S], sont situés dans une protéine de 9 kDa appelée PsaC qui se lie au noyau PsaA/PsaB près de FX. [6] [7]

Composants du PSI (sous-unités protéiques, lipides, pigments, coenzymes et cofacteurs). [8]
Sous-unités protéiques La description
PsaA Grandes protéines transmembranaires apparentées impliquées dans la liaison de P700, A0, A1 et Fx. Fait partie de la famille des protéines du centre de réaction photosynthétique.
PsaB
AFPC Apoprotéine du centre fer-soufre pour Fune et Fb
PsaD Nécessaire à l'assemblage, aide à lier la ferredoxine. InterPro : IPR003685
PsaE InterPro : IPR003375
Psal Peut stabiliser Psal. Stabilise la liaison du complexe II captant la lumière. [9] InterPro : IPR001302
PsaJ InterPro : IPR002615
Psak InterPro : IPR035982
Psal InterPro : IPR036592
PsaM InterPro : IPR010010
PsaX InterPro : IPR012986
cytochrome b6F complexe Protéine soluble
Fune De PsaC Dans la chaîne de transport d'électrons (ETC)
Fb De PsaC à ETC
FX De PsaAB Dans ETC
Ferrédoxine Porteur d'électrons dans ETC
Plastocyanine Protéine soluble
Lipides La description
MGDG II Lipide monogalactosyldiglycéride
PG I Phosphatidylglycérol phospholipide
GE III Phosphatidylglycérol phospholipide
PG IV Phosphatidylglycérol phospholipide
Pigments La description
Chlorophylle une 90 molécules de pigment dans le système d'antenne
Chlorophylle une 5 molécules de pigment en ETC
Chlorophylle une0 Accepteur d'électrons précoce de la chlorophylle modifiée dans ETC
Chlorophylle une 1 molécule de pigment en ETC
β-Carotène 22 molécules de pigment caroténoïde
Coenzymes et cofacteurs La description
QK-UNE Vitamine K accepteur d'électrons précoce1 phylloquinone en ETC
QK-B Vitamine K accepteur d'électrons précoce1 phylloquinone en ETC
FNR Ferrédoxine - NADP +
enzyme oxydoréductase
Environ 2+
Ion calcium
mg 2+
Ions de magnésium

Photon Modifier

La photoexcitation des molécules de pigment dans le complexe d'antenne induit un transfert d'électrons. [dix]

Complexe d'antennes Modifier

Le complexe d'antenne est composé de molécules de chlorophylle et de caroténoïdes montées sur deux protéines. [11] Ces molécules pigmentaires transmettent l'énergie de résonance des photons lorsqu'elles deviennent photoexcitées. Les molécules d'antenne peuvent absorber toutes les longueurs d'onde de la lumière dans le spectre visible. [12] Le nombre de ces molécules de pigment varie d'un organisme à l'autre. Par exemple, la cyanobactérie Synechococcus allongé (Thermosynechococcus elongatus) contient environ 100 chlorophylles et 20 caroténoïdes, tandis que les chloroplastes des épinards contiennent environ 200 chlorophylles et 50 caroténoïdes. [12] [3] Situé dans le complexe d'antenne de PSI se trouvent des molécules de chlorophylle appelées centres de réaction P700. L'énergie transmise par les molécules d'antenne est dirigée vers le centre de réaction. Il peut y avoir jusqu'à 120 ou aussi peu que 25 molécules de chlorophylle par P700. [13]

Centre de réaction P700 Modifier

Le centre de réaction P700 est composé de chlorophylle a modifiée qui absorbe au mieux la lumière à une longueur d'onde de 700 nm, les longueurs d'onde plus élevées provoquant le blanchiment. [14] P700 reçoit l'énergie des molécules d'antenne et utilise l'énergie de chaque photon pour élever un électron à un niveau d'énergie plus élevé. Ces électrons sont déplacés par paires dans un processus d'oxydation/réduction de P700 aux accepteurs d'électrons. P700 a un potentiel électrique d'environ -1,2 volts. Le centre de réaction est constitué de deux molécules de chlorophylle et est donc appelé dimère. [11] On pense que le dimère est composé d'une chlorophylle une molécule et une chlorophylle unemolécule (P700, webber). Cependant, si P700 forme un complexe avec d'autres molécules d'antenne, il ne peut plus être un dimère. [13]

Chlorophylle A modifiée0 et un1 Éditer

Les deux molécules de chlorophylle modifiées sont des accepteurs d'électrons précoces dans le PSI. Ils sont présents un par côté PsaA/PsaB, formant deux branches que les électrons peuvent prendre pour atteindre FX. UNE0 accepte les électrons de P700, les passe à A1 du même côté, qui passe ensuite l'électron à la quinone du même côté. Différentes espèces semblent avoir des préférences différentes pour l'une ou l'autre branche A/B. [15]

Phylloquinone Modifier

La phylloquinone est le prochain accepteur d'électrons précoce dans le PSI. La phylloquinone est aussi parfois appelée vitamine K1. [16] La phylloquinone oxyde A1 pour recevoir l'électron et réduit à son tour FX pour passer l'électron à Fb et Fune. [16] [17] La ​​réduction de FX semble être l'étape limitante. [15]

Complexe fer-soufre Modifier

Trois centres de réaction fer-soufre protéiques se trouvent dans le PSI. Étiqueté FX, Fune, et Fb, ils servent de relais d'électrons. [18] Fune et Fb sont liés aux sous-unités protéiques du complexe PSI et FX est lié au complexe PSI. [18] Diverses expériences ont montré une certaine disparité entre les théories de l'orientation du cofacteur fer-soufre et l'ordre de fonctionnement. [18] Un modèle est que FX passer un électron à Fune, qui le transmet à Fb pour atteindre la ferredoxine. [15]

Ferrédoxine Modifier

La ferrédoxine (Fd) est une protéine soluble qui facilite la réduction du NADP +
à NADPH. [19] Fd se déplace pour transporter un électron soit vers un thylakoïde isolé, soit vers une enzyme qui réduit le NADP +
. [19] Les membranes thylacoïdes ont un site de liaison pour chaque fonction de Fd. [19] La fonction principale de Fd est de transporter un électron du complexe fer-soufre à l'enzyme ferredoxine-NADP +
réductase. [19]

Ferrédoxine – NADP + réductase (FNR) Modifier

Cette enzyme transfère l'électron de la ferredoxine réduite au NADP +
pour terminer la réduction en NADPH. [20] Le FNR peut également accepter un électron du NADPH en se liant à lui. [20]

Plastocyanine Modifier

La plastocyanine est un porteur d'électrons qui transfère l'électron du cytochrome b6f au cofacteur P700 du PSI. [10] [21]

Le domaine protéique Ycf4 se trouve sur la membrane thylakoïde et est vital pour le photosystème I. Cette protéine transmembranaire thylakoïde aide à assembler les composants du photosystème I, sans elle, la photosynthèse serait inefficace. [22]

Les données moléculaires montrent que le PSI a probablement évolué à partir des photosystèmes de bactéries sulfureuses vertes. Les photosystèmes des bactéries vertes sulfureuses et ceux des cyanobactéries, des algues et des plantes supérieures ne sont pas les mêmes, cependant il existe de nombreuses fonctions analogues et des structures similaires. Trois caractéristiques principales sont similaires entre les différents photosystèmes. [23] Premièrement, le potentiel redox est suffisamment négatif pour réduire la ferredoxine. [23] Ensuite, les centres de réaction accepteurs d'électrons comprennent des protéines fer-soufre. [23] Enfin, les centres redox dans les complexes des deux photosystèmes sont construits sur un dimère de sous-unité protéique. [23] Le photosystème des bactéries sulfureuses vertes contient même tous les mêmes cofacteurs de la chaîne de transport d'électrons dans le PSI. [23] Le nombre et le degré de similitudes entre les deux photosystèmes indiquent fortement que le PSI est dérivé du photosystème analogue des bactéries vertes sulfureuses.


Sonder les conséquences de la modification des antennes chez les cyanobactéries

Les organismes photosynthétiques s'appuient sur des systèmes d'antennes pour récolter et transmettre l'énergie de la lumière aux centres de réaction. Dans des environnements photiques fluctuants, la régulation de la récolte de lumière est essentielle à la survie d'un organisme photosynthétique. Ici, nous décrivons l'utilisation d'une suite de mutants de phycobilisomes pour sonder les conséquences de la troncature d'antenne chez la cyanobactérie Synechocystis sp. PCC 6803. Des études utilisant la microscopie électronique à transmission (MET), la microscopie à fluorescence confocale hyperspectrale (HCFM), la diffusion de neutrons aux petits angles (SANS) et un système de photobioréacteur optimisé ont révélé les stratégies adaptatives que les cellules utilisent pour compenser la réduction de l'antenne. À mesure que la taille de l'antenne du phycobilisome diminuait, les changements dans la morphologie des thylakoïdes étaient plus sévères et la ségrégation physique des deux photosystèmes augmentait. Les distances de répétition entre les membranes des thylacoïdes mesurées par SANS étaient corrélées avec les données MET et correspondaient au degré de troncature du phycobilisome. Les membranes thylacoïdes se sont avérées avoir un degré élevé de flexibilité structurelle, et les changements dans le système membranaire lors de l'éclairage étaient rapides et réversibles. La troncature des phycobilisomes chez Synechocystis 6803 a réduit le taux de croissance et l'accumulation de biomasse. Ensemble, ces résultats donnent une perspective dynamique à l'organisation de la membrane intracellulaire dans les cellules de cyanobactéries et suggèrent un mécanisme adaptatif qui permet aux cellules de s'adapter aux capacités d'absorption de la lumière modifiées, tout en mettant en évidence les implications à l'échelle cellulaire de la troncature de l'antenne.


Résumé

Le développement et l'utilisation du « soleil liquide » pourraient être l'une des solutions clés pour faire face aux problèmes de l'épuisement des combustibles fossiles et de l'augmentation du dioxyde de carbone. Les cyanobactéries sont les seuls procaryotes capables d'effectuer la photosynthèse oxygénée, et leur activité explique

25% de la fixation totale du carbone sur terre. Plus important encore, outre leurs rôles traditionnels de producteurs primaires, les cyanobactéries pourraient être modifiées en « usines de cellules photosynthétiques » pour produire des carburants et des produits chimiques renouvelables directement à partir de CO.2 alimentée par l'énergie solaire, à l'aide d'une technologie de pointe en biologie synthétique. En vue de leur application biotechnologique à grande échelle à l'avenir, de nombreux défis doivent encore être correctement relevés, parmi lesquels les usines de cellules cyanobactériennes souffrent inévitablement d'un stress lumineux élevé (HL) lors de la culture en extérieur à grande échelle, entraînant des dommages photo et même la mort cellulaire, limitant leur productivité. Dans cette revue, nous avons résumé de manière critique les récents progrès réalisés dans le déchiffrement des mécanismes moléculaires de la HL et le développement de châssis tolérants à la HL chez les cyanobactéries, dans le but de faciliter la construction de châssis résistant à la HL et de promouvoir l'application future de la culture en extérieur à grande échelle d'usines de cellules cyanobactériennes. Enfin, les orientations futures de l'ingénierie des châssis cyanobactériens ont été discutées.


STRUCTURE ET FONCTIONNEMENT DES PHOTOSYSTÈMES I ET II

RésuméLa photosynthèse oxygénique, principal convertisseur de la lumière solaire en énergie chimique sur terre, est catalysée par quatre complexes membranaires multi-sous-unités : le photosystème I (PSI), le photosystème II (PSII), le cytochrome b6complexe f et F-ATPase. Le PSI génère le potentiel redox le plus négatif dans la nature et détermine en grande partie la quantité globale d'enthalpie dans les systèmes vivants. Le PSII génère un oxydant dont le potentiel redox est suffisamment élevé pour lui permettre d'oxyder H2O, un substrat si abondant qu'il assure une source d'électrons pratiquement illimitée pour la vie sur terre. Au cours du siècle dernier, les techniques sophistiquées de la spectroscopie, de la génétique moléculaire et de la biochimie ont été utilisées pour révéler la structure et la fonction des deux photosystèmes. Les nouvelles structures du PSI et du PSII des cyanobactéries, des algues et des plantes ont mis en lumière non seulement l'architecture et le mécanisme d'action de ces complexes membranaires complexes, mais aussi les forces évolutives qui ont façonné la photosynthèse oxygénée.


Voir la vidéo: Fotosistema II en detalle (Février 2023).