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Quelles sont les caractéristiques chimiques des cofacteurs qui les différencient fonctionnellement des chaînes latérales des acides aminés ?

Quelles sont les caractéristiques chimiques des cofacteurs qui les différencient fonctionnellement des chaînes latérales des acides aminés ?


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Les cofacteurs sont essentiels au fonctionnement de nombreuses enzymes, telles que le NAD+ dans la voie glycolytique - je me demandais comment les propriétés chimiques de ces cofacteurs leur permettent de remplir leur fonction et/ou ce qu'il en est des propriétés chimiques des chaînes latérales d'acides aminés qui limite leur utilité dans le type de réactions qui nécessitent des cofacteurs.


Différence entre les acides aminés et les protéines

Les acides aminés et les protéines sont deux types de biomolécules importantes dans le corps animal. Une séquence d'acides aminés qui est liée ensemble sous forme de chaîne via des liaisons peptidiques est appelée protéine. Les différence principale entre l'acide aminé et la protéine est que l'acide aminé est la pierre angulaire d'une protéine alors que la protéine joue un rôle vital dans le corps en tant que molécule structurelle et fonctionnelle. Vingt acides aminés sont impliqués dans la synthèse des protéines à l'intérieur des organismes vivants. Les acides aminés et les protéines peuvent être absorbés par l'organisme par le biais de l'alimentation. Les protéines de l'alimentation sont décomposées en acides aminés lors de la digestion. Par conséquent, notre corps synthétise toutes les protéines nécessaires au fonctionnement d'une cellule du corps. La séquence d'acides aminés d'une protéine est déterminée par les instructions des gènes.

Domaines clés couverts

Termes clés: acide aminé, codon, protéine complète, acides aminés essentiels, gène, code génétique, protéine incomplète, protéine


Protéines

UNE protéine est un composé organique composé de petites molécules appelées acides aminés. Il existe 20 acides aminés différents que l'on trouve couramment dans les protéines des organismes vivants. Les petites protéines peuvent contenir quelques centaines d'acides aminés, tandis que les grosses protéines peuvent contenir des milliers d'acides aminés. Les plus grandes protéines connues sont les titines, présentes dans les muscles, qui sont composées de plus de 27 000 acides aminés.

Structure générale des acides aminés. Ce modèle montre la structure générale de tous les acides aminés. Seule la chaîne latérale R varie d'un acide aminé à l'autre. Par exemple, dans l'acide aminé glycine, la chaîne latérale est simplement l'hydrogène (H). Dans l'acide glutamique, en revanche, la chaîne latérale est CH2CH2COOH. Les chaînes latérales variables confèrent aux acides aminés des propriétés chimiques différentes. L'ordre des acides aminés, ainsi que les propriétés des acides aminés, déterminent la forme de la protéine, et la forme de la protéine détermine la fonction de la protéine. CLÉ : H = hydrogène, N = azote, C = carbone, O = oxygène, R = chaîne latérale variable

Structure des protéines

Lorsque les acides aminés se lient, ils forment une longue chaîne appelée polypeptide. Une protéine est constituée d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques. Une protéine peut avoir jusqu'à quatre niveaux de structure. Le niveau le plus bas, une structure primaire de protéine, est sa séquence d'acides aminés. Des niveaux plus élevés de structure protéique sont décrits dans Chiffre au dessous de. Les structures complexes des différentes protéines leur confèrent des propriétés uniques dont elles ont besoin pour accomplir leurs diverses tâches dans les organismes vivants. Vous pouvez en savoir plus sur la structure des protéines en regardant l'animation sur le lien suivant : http://www.stolaf.edu/people/giannini/flashanimat/proteins/protein%20structure.swf.

Structure des protéines. La structure d'une protéine commence par sa séquence d'acides aminés. Qu'est-ce qui détermine la structure secondaire d'une protéine ? Quels sont les deux types de structure protéique secondaire?

Fonctions des protéines

Les protéines jouent de nombreux rôles importants dans les êtres vivants. Certaines protéines aident les cellules à conserver leur forme (protéines structurelles), d'autres, telles que les protéines conjonctives et motrices, constituent les tissus musculaires, et d'autres transportent des éléments à l'intérieur et à l'extérieur des cellules (protéines de transport). Certaines protéines agissent comme des signaux et d'autres protéines reçoivent ces signaux. Enzymes sont des protéines qui accélèrent les réactions chimiques dans les cellules. D'autres protéines sont anticorps, qui se lient à des substances étrangères telles que des bactéries et les ciblent pour la destruction. D'autres protéines encore véhiculent des messages ou des matériaux de transport. Par exemple, les globules rouges humains contiennent une protéine appelée hémoglobine, qui se lie à l'oxygène. L'hémoglobine permet au sang de transporter l'oxygène des poumons vers les cellules de tout le corps. Un modèle de la molécule d'hémoglobine est montré dans Chiffre au dessous de.

Molécule d'hémoglobine. Ce modèle représente la protéine hémoglobine. La partie violette de la molécule contient du fer. Le fer se lie aux molécules d'oxygène.

Une courte vidéo décrivant la fonction des protéines peut être visionnée sur http://www.youtube.com/watch?v=T500B5yTy58 (4:02).

Protéines et alimentation

Les protéines dans l'alimentation sont nécessaires à la vie. Les protéines alimentaires sont décomposées en leurs acides aminés constitutifs lorsque les aliments sont digérés. Les cellules peuvent ensuite utiliser les composants pour construire de nouvelles protéines. Les humains sont capables de synthétiser tous sauf huit des vingt acides aminés communs. Ces huit acides aminés, appelés acides aminés essentiels, doit être consommé dans les aliments. Comme les glucides et les lipides alimentaires, les protéines alimentaires peuvent également être décomposées pour fournir de l'énergie aux cellules.


La soupe à l'alphabet de la vie

Pour de nombreux chercheurs, étudier les origines chimiques de la vie est un projet parallèle - c'est ce qu'ils font entre leurs travaux financés par des subventions sur les causes et le traitement des maladies humaines. Mais comprendre l'évolution au niveau chimique est leur passion, même lorsque les financements sont rares. Comment la chimie a-t-elle pu nous amener à une vie complexe pose de nombreuses questions ouvertes. Une question fondamentale est de savoir pourquoi la vie est basée sur un ensemble de 20 acides aminés. Pourquoi 20 et pas 10 ou 30 ? Et pourquoi ces 20 en particulier ? Au cours des dernières décennies, les chimistes et biologistes moléculaires passionnés qui ne peuvent laisser ces questions de côté ont commencé à rassembler des explications convaincantes.

De l'alanine (A) à la tyrosine (Y), 20 acides aminés « protéinogènes », chacun abrégé en une initiale différente, constituent la soupe à l'alphabet de la vie. Ce sont les éléments constitutifs des protéines, les macromolécules de la biologie qui assurent la structure et la fonction de tous les organismes. Mais pourquoi les acides aminés ? Bernd Moosmann, expert en médecine redox à l'Université Johannes Gutenberg de Mayence en Allemagne, suggère que les premiers acides aminés ont été utilisés pour ancrer les membranes aux structures d'ARN : "Vous pouvez le voir même dans la vie moderne : l'ADN et l'ARN dans les bactéries et les mitochondries sont toujours attaché de l'intérieur à une membrane." La plupart des chercheurs pensent que cela se serait produit il y a au moins 4 milliards d'années dans un "monde de l'ARN", où les molécules d'ARN étaient les premières auto-réplicateurs, tout en jouant le rôle catalytique que jouent les protéines aujourd'hui.

Source : © Société royale de chimie

Comment les acides aminés protéinogènes sont apparus sur terre est une autre question cruciale. La célèbre expérience Miller-Urey de 1952 a montré qu'avec des étincelles électriques simulant la foudre, des composés simples comme l'eau, le méthane, l'ammoniac et l'hydrogène formeraient bien plus de 20 acides aminés différents. 1 On les trouve également dans les météorites : l'analyse de la météorite Murichison, qui a atterri en Australie en 1969, a trouvé au moins 86 acides aminés, des chaînes de substituants jusqu'à neuf atomes de carbone et des groupes fonctionnels dicarboxyle et diamino. 2 Peut-être que ces acides aminés généralement simples et facilement disponibles ont été les premiers à être pressés dans la vie ?

Andrew Doig, biologiste chimiste à l'Université de Manchester au Royaume-Uni, a réfléchi à la chimie de l'évolution lorsqu'il ne menait pas ses recherches sur la maladie d'Alzheimer. Il a une vision différente de la question : "[Les acides aminés protéinogènes] ont été choisis dans le monde de l'ARN, où la vie et le métabolisme existaient depuis des millions d'années, générant déjà un grand nombre de molécules organiques." Si les acides aminés étaient un produit du métabolisme de l'ARN, cela augmenterait considérablement leurs concentrations dans l'environnement, affirme-t-il.

Mais la sélection des 20 acides aminés utilisés en biologie est clairement liée au développement des protéines. En polymérisant les acides aminés dans de longues chaînes polypeptidiques, les protéines pourraient se replier en structures solubles avec des noyaux compacts et des poches de liaison ordonnées. L'arrivée des protéines et l'adoption éventuelle des 20 acides aminés standard ont probablement été une grande étape de l'évolution.

Source : Image de météorite (à gauche) avec l'aimable autorisation de Argonne National Lab

Beaucoup d'acides aminés (à droite) ont été trouvés sur la météorite de Murchison (à gauche)

Mais selon Doig, tout cela n'est que spéculation. "Nous n'avons aucune preuve directe du tout." Ce que nous savons aujourd'hui en comparant les génomes des organismes, c'est qu'il y a 3,5 à 3,8 milliards d'années, notre ancêtre commun - connu comme le dernier ancêtre commun universel - utilisait les 20 acides aminés communs à tous. êtres vivants.

Un accident gelé ?

Alors pourquoi cet ensemble particulier de 20 acides aminés plutôt qu'un autre ? « La chose manquante évidente est la capacité de faire des réactions redox », explique Doig. «Ils n'ont pas été sélectionnés pour leur capacité à faire de la catalyse directement.» Aujourd'hui, les protéines forment des enzymes pour la catalyse biologique, mais les premiers catalyseurs biologiques dans le monde de l'ARN étaient probablement ce que nous appelons maintenant des cofacteurs - des ions métalliques ou des molécules organiques non protéiques (coenzymes) qui assistent les enzymes lors de la catalyse des réactions et sont souvent fabriqués à partir de vitamines.

Les 20 acides aminés ont une gamme de propriétés…

Il y a eu une tendance à considérer le choix des 20 acides aminés comme arbitraire - comme dans la "théorie de l'accident gelé" proposée par le biologiste moléculaire britannique Francis Crick dans les années 1960, qui suggérait qu'un groupe différent de 20 serait tout aussi bon. « J'ai continué à lire ceci et j'ai réalisé que ce n'était pas bien », dit Doig. Cela l'a incité à exprimer ses pensées dans un article récent où il soutient qu'il existe des raisons pour la sélection de chaque acide aminé, ce qui en fait un groupe presque idéal. 3 Les facteurs qu'il a pris en compte comprenaient les atomes constitutifs de chaque acide aminé, les groupes fonctionnels et le coût de biosynthèse.

La formation de structures protéiques solubles et stables avec des noyaux compacts et des poches de liaison ordonnées nécessitait la variété d'acides aminés que nous voyons aujourd'hui, explique Doig. De multiples protéines hydrophobes sont nécessaires. "Le noyau d'une protéine est un puzzle en 3D - si vous avez beaucoup d'acides aminés hydrophobes différents, cela vous offre plus d'options pour construire un noyau sans aucune lacune."

Le fait que les acides aminés hydrophobes ont tendance à avoir des chaînes latérales ramifiées peut également être expliqué. A l'intérieur du noyau protéique, la molécule n'est plus capable de tourner et perd une partie de son entropie associée. "Si vous avez des acides aminés ramifiés comme la valine, la leucine et l'isoleucine, vous perdez moins d'entropie lorsque vous les enterrez, donc l'évolution a choisi les acides aminés hydrophobes non seulement parce qu'ils sont hydrophobes mais aussi parce qu'ils sont ramifiés", explique Doig. "Si vous voulez que les acides aminés aillent au cœur d'une protéine, vous la rendez ramifiée et hydrophobe, si vous voulez qu'elle soit à la surface, vous en faites une chaîne droite et polaire comme l'arginine et l'acide glutamique."

Espace chimique

Stephen Freeland, astrobiologiste à l'Université du Maryland aux États-Unis, a mis au point une méthode pour montrer que les acides aminés adoptés par la biologie n'ont pas été choisis au hasard. Il a emprunté l'idée de l'espace chimique à la découverte de médicaments, où les molécules sont tracées dans l'espace 3D pour aider à découvrir les lacunes qui pourraient récolter de nouvelles molécules médicamenteuses. Les trois paramètres étudiés par Freeland et son équipe étaient la taille, la charge et l'hydrophobie. "Ils ne sont pas parfaits", admet Freeland, "mais en tant qu'indicateurs approximatifs de ce que les acides aminés font et pourquoi ils le font, ces trois sont plutôt bons." L'hydrophobie joue évidemment un rôle central dans la façon dont les protéines se replient, la charge est importante dans les réactions et sites actifs, et la taille était simplement intuitive, dit Freeland.

"Nous avons découvert que l'ensemble utilisé par la biologie possède un certain nombre de propriétés étonnamment non aléatoires qui ressortent très clairement", explique Freeland. Les acides aminés étaient largement distribués dans leur espace chimique, mais présentaient également une uniformité au sein de cette distribution - comme s'ils essayaient de couvrir autant d'ensembles de propriétés différents que possible. 4 "Ce que nous trouvons avec les acides aminés [protéinogènes], c'est le moment où vous intégrez ces deux facteurs [hydrophobie et charge], à peu près tous les tests que vous pouvez leur lancer disent qu'ils ne sont pas aléatoires - non seulement ils couvrent un bonne gamme, mais ils ne sont pas regroupés à l'extrême.'

Donc, si cet ensemble non aléatoire d'acides aminés a été choisi pour une bonne raison, est-il possible de créer un ordre dans lequel ils ont été incorporés à la biologie ? « Il existe maintenant un consensus sur le fait qu'ils ne sont pas tous arrivés en même temps, ce qui, à mon avis, est écrasant », déclare Freeland. Une tentative pour arriver à une commande complète a été faite par le biophysicien moléculaire israélien Edward Trifonov, maintenant à l'Institut de l'évolution de l'Université de Haïfa. Trifonov a découvert plusieurs nouveaux codes dans l'ADN et, au début des années 2000, a tourné son attention vers les acides aminés.

Placer les acides aminés les plus simples chimiquement en premier peut sembler évident, mais Trifonov est allé plus loin. Il a examiné plusieurs critères, notamment le coût énergétique de leur synthèse, le type de molécules d'ARN de transfert utilisées pour les transporter et le nombre de codons (la séquence de trois nucléotides d'ARN qui correspond à un acide aminé spécifique) utilisés dans la synthèse des protéines aminées. les acides avec plusieurs codons sont probablement plus anciens que ceux avec un seul. Il a fait la moyenne des données et a proposé un ordre temporel commençant par l'alanine et la glycine. 5

Freeland a également examiné comment les modèles pouvaient varier avec les acides aminés supposés être adoptés plus tôt et plus tard. En utilisant les 10 premiers seuls dans l'espace chimique, il a trouvé des propriétés non aléatoires contrairement à un examen de tous les acides aminés possibles disponibles sur la terre prébiotique (de Miller-Urey ou des météorites). Puis il a ajouté l'ensemble complet de 20. "Les derniers étendent l'espace chimique des premiers de manière à maximiser la portée et l'uniformité, et pour mon argent, la chose la plus intéressante est qu'ils semblent boucher la région de l'espace chimique qui était sous-peuplé, entre l'endroit où les premiers sont assis et où les dimères des premiers seraient assis », dit-il. "C'est tout à fait logique que c'est là que vous vous brancheriez."

Oxygen élargit le code

Nous savons certainement que les protéines peuvent être fabriquées avec un ensemble beaucoup plus petit d'acides aminés. Un groupe japonais dirigé par Satoshi Akanuma à l'Université Waseda a récemment montré qu'un alphabet de 13 acides aminés peut créer des «protéines» repliées, solubles, stables et catalytiquement actives, bien que pas aussi actives ou stables que les protéines mères sur lesquelles elles étaient basées. 6 Alors, qu'est-ce qui a pu motiver l'ajout d'acides aminés supplémentaires ? Selon Moosmann, l'oxygène moléculaire a forcé la vie à incorporer les six derniers nouveaux acides aminés.

Les six derniers acides aminés présumés (histidine, phénylalanine, cystéine, méthionine, tryptophane et tyrosine) sont tous chimiquement «plus doux» - ils sont fortement polarisables et se lient de manière covalente. "C'est très probablement adaptatif et non une coïncidence ou une dérive", explique Moosmann. L'idée est venue à Moosmann lors d'études sur le tissu cérébral de souris (son « travail quotidien » implique la recherche sur les maladies neurodégénératives). Il a remarqué que certains acides aminés étaient beaucoup plus sujets à la dégradation oxydative – ceux qui auraient été adoptés plus tard.

L'introduction d'oxygène dans l'atmosphère signifiait que de nouveaux acides aminés étaient nécessaires

Si ces acides aminés étaient ajoutés à la biologie pour leur activité redox, il avait le pressentiment que ces adaptations étaient liées à des augmentations des niveaux d'oxygène moléculaire sur terre. On pense que l'oxygène est devenu une partie de l'environnement terrestre il y a environ 2,5 milliards d'années lors de ce que l'on appelle le «grand événement d'oxydation», mais Moosmann dit que la première origine de base de la production locale d'oxygène à faible dose est probablement plus ancienne. Selon des recherches récentes sur l'évolution des enzymes impliquées dans la photosynthèse, Tanai Cardona de l'Imperial College de Londres au Royaume-Uni a suggéré que l'origine de la photosynthèse oxygénée remonte à 3,6 milliards d'années. 7

Il a décidé d'aller plus loin en examinant les lacunes Homo-Lumo pour tous les acides aminés biologiques. L'écart énergétique entre l'orbitale moléculaire occupée la plus élevée et l'orbitale moléculaire inoccupée la plus basse prédit la réactivité d'un composé par rapport au transfert d'électrons. 8 « Les écarts Homo-Lumo [de tous les 20 acides aminés] avaient un motif, tombant juste au point (numéro 14) où les propriétés « adaptatives » sont entrées, et cette coïncidence n'est probablement pas une coïncidence ! »

Les lacunes sensiblement plus petites trouvées pour les derniers acides aminés suggèrent que leur fonction principale était de subir des réactions d'oxydoréduction et Moosmann soutient que cela était nécessaire dans un environnement où des radicaux libres d'oxygène pourraient se former, qui sont particulièrement destructeurs pour les lipides. Les acides aminés "plus doux" et plus actifs redox étaient capables de protéger les cellules : ou dégrader les acides gras insaturés », explique Moosmann. "Pour les trois derniers [méthionine, tryptophane et tyrosine], il existe des preuves accablantes d'une réponse à l'oxygène."

Une question que cela soulève alors est de savoir si notre dernier ancêtre commun universel contenait la suite complète d'acides aminés. Une étude de 2016 a identifié un ensemble de 355 gènes présumés avoir été présents dans l'organisme qui est devenu connu sous le nom de Luca. 9 Moosman dit que la date de Luca a été placée entre 3,7 et 2,9 milliards d'années, il est donc possible que de l'oxygène soit disponible. « La conséquence de ceci est en effet que Luca (s'il a jamais existé) avait moins de 20 acides aminés. » Il suggère que les ajouts ultérieurs de code génétique auraient pu être distribués latéralement à toutes les lignées modernes : « Ma meilleure supposition est que Luca avait 17– 18 AA, dépourvus de méthionine et de tryptophane et peut-être de tyrosine.'

Pourquoi s'arrêter à 20 ?

L'adaptation à un monde oxygéné peut expliquer l'expansion du code à 20 acides aminés, mais pourquoi s'arrêter là ? "Je dirais, regardez ce que 20 peuvent faire", dit Freeland. "Apparemment, 20 est suffisant pour que presque tous les organismes vivants se soient adaptés à un nombre inimaginable d'habitats au cours de toute l'histoire de la vie."

En fait, il existe au moins deux acides aminés supplémentaires utilisés dans les organismes, bien qu'un seul d'entre eux se trouve dans les protéines humaines - la sélénocystéine contenant du sélénium. Il se trouve dans les sites actifs de 25 protéines humaines, mais est incorporé par un mécanisme plus complexe que la synthèse protéique normale. "Cela montre que le processus ne s'est pas arrêté, il a atteint un point où l'incorporation de nouveaux acides aminés est extrêmement difficile", explique Lluis Ribas, biologiste moléculaire à l'Institut de recherche en biomédecine de Barcelone, en Espagne. « Si vous voulez le faire, vous devez trouver des solutions très originales. »

La limitation réside dans la reconnaissance de l'ARNt

Pour répondre « Pourquoi 20 ? », Riblas a examiné de près le mécanisme de synthèse des protéines – la traduction. Le processus est réalisé dans le ribosome de la cellule, un très grand complexe de molécules d'ARN et de protéines. Chaque acide aminé est porté par une molécule d'ARN de transfert (ARNt) sur mesure, attachée par un groupe hydroxyle pour former un ester. Celui-ci réagit ensuite avec l'acide aminé terminal de la chaîne protéique en croissance. La séquence d'acides aminés correcte est traduite à partir des molécules d'ARN messager par appariement de bases Watson-Crick avec les molécules d'ARNt. Chaque ARNt contient une séquence de trois bases spécifiques à l'un des 20 acides aminés – un codon.

Étant donné que chaque acide aminé est codé par une séquence de trois bases, vous pouvez supposer qu'il y aurait 64 combinaisons possibles (sur les quatre bases possibles). Alors que trois codons sont utilisés comme instructions pour arrêter la synthèse des protéines, il en reste 61 – alors pourquoi s'arrêter à 20 acides aminés uniques ? « La limitation réside dans la reconnaissance de l'ARNt. » dit Ribas. Chaque molécule d'ARNt a une structure tertiaire bien définie qui est reconnue par l'enzyme aminoacyl ARNt synthétase, qui ajoute le bon acide aminé. En étudiant les structures d'ARNt, Ribas a conclu que le problème était de trouver des moyens de fabriquer de nouvelles molécules d'ARNt qui pourraient reconnaître un nouvel acide aminé sans récupérer ceux qui existent. 10 Les structures possibles sont limitées car elles doivent également s'adapter à la machinerie de traduction des protéines existante.

« C'est comme si vous aviez un type de serrure très simple où vous ne pouviez changer que trois ou quatre broches, vous arriviez à un point où vous ne pourriez pas faire de nouvelles clés car une nouvelle clé ouvrira une serrure que vous avez déjà utilisée et cela va à l'encontre du but », explique-t-il. Le point où la nature était incapable de créer de nouveaux ARNt uniques qui ne seraient pas confondus avec d'autres semble avoir été à 20 acides aminés. En biologie moderne, cela permet à la plupart des acides aminés d'être codés par plus d'un codon - la redondance aidant à une traduction plus précise (les erreurs d'incorporation d'acides aminés sont estimées se produire une fois sur 1000 à 10 000 codons).

Développer le code des acides aminés

Ribas dit que son travail a également des implications pour les biologistes synthétiques qui essaient de faire avancer le code génétique en incorporant des acides aminés non naturels et peut-être un jour en améliorant la nature. En 2011, une équipe comprenant le biologiste synthétique de Harvard George Church a retiré l'un des trois codons d'arrêt de E. coli bactéries afin qu'il puisse être remplacé par un autre acide aminé non protéinogène, et d'autres laboratoires ont incorporé de tels acides aminés dans les protéines.

La théorie de l'évolution nous dit que l'ensemble que nous avons est un microcosme de ce qui est possible

Mais Ribas n'est pas sûr que ce sera une stratégie réussie pour les biologistes synthétiques. "Si vous essayez de développer un système in vivo pour la génération de protéines avec des acides aminés non naturels, ce n'est pas très efficace, l'efficacité est faible et vous avez souvent des problèmes de spécificité", dit-il. Ribas attribue cela à la difficulté de créer de nouvelles molécules d'ARNt au sein de la machinerie actuelle de traduction des protéines. "Je ne pense pas qu'il y ait un moyen de contourner cela, [sans] un remodelage complet de l'ensemble de la machine", bien que, ajoute-t-il, c'est quelque chose qui est actuellement en cours.

Même si cela devient possible, Freeland pense qu'il y aura peu d'avantages. « Tout dans la théorie de l'évolution nous dit que l'ensemble que nous avons est un microcosme de ce qui est possible. » Il reste à voir si l'élargissement du répertoire d'acides aminés de la vie aura des applications utiles, mais il existe maintenant de nombreuses preuves que les 20 acides aminés de la vie ont été bien choisis et non un « accident gelé ».

Mais Freeland met en garde contre une compréhension qui cherche à ordonner soigneusement l'évolution chimique. Il y a de fortes chances que cela ait été autrefois beaucoup plus compliqué, avec de nombreux types de molécules et de mécanismes impliqués qui ont peut-être maintenant été remplacés. « C'est tellement tentant de passer de rien à quelque chose, car c'est ce qui se passe lorsqu'un chimiste s'assoit avec un bécher d'eau distillée et essaie de provoquer une réaction – mais ce n'est pas ce qui se passe dans l'univers, l'univers est plein de chimie désordonnée.

Rachel Brazil est une écrivaine scientifique basée à Londres, au Royaume-Uni

Les références

1 A P Johnson et al, Science, 2008, 322, 404 (DOI : 10.1126/science.1161527)

2 T Koga et H Naraoka, Sci. représentant, 2017, 7, 636 (DOI : 10.1038/s41598-017-00693-9)

3 A Doig, FEBS J., 2016, 284, 1296 (DOI : 10.1111/fév.13982)

4 M A Ilardo et S J Freeland, J. Syst. Chem., 2014, 5, 1 (DOI : 10.1186/1759-2208-5-1)

5 FR Trifonov, J. Biomol. Structurer. Dynam., 2004, 22, 1 (DOI : 10.1080/07391102.2004.10506975)

6R Shibué et al, Sci. représentant, 2018, 8, 1227 (DOI : 10.1038/s41598-018-19561-1)

7 T Cardona, Héliyon, 2018, 4, e00548 (DOI : 10.1016/j.heliyon.2018.e00548)

8 M Granold et al, Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis, 2018, 115, 41 (DOI : 10.1073/pnas.1717100115)

9 M C Weiss et al, Nat. Microbiole., 2016, 1, 16116 (DOI : 10.1038/nmicrobiol.2016.116)

10 A Saint-Léger et al, Sci. Av., 2016, 2, e1501860 (DOI : 10.1126/sciadv.1501860)


Architecture des protéines

(12) Nommez les quatre différents types d'interactions responsables de la création de structures tertiaires dans les protéines.

(13) Les ponts disulfure sont limités en ce qu'un seul acide aminé particulier peut former ces types d'interactions. Nommez l'acide aminé et dessinez deux d'entre eux formant un pont disulfure.

(14) Les ponts salins sont plus couramment formés que les ponts disulfure susmentionnés. Quels acides aminés ont des chaînes latérales susceptibles de former des ponts salins ? Esquissez un exemple de deux acides aminés compatibles formant un pont salin.

(15) Dans une protéine globulaire, où vous attendriez-vous à ce que les régions non polaires soient situées ? Où vous attendriez-vous à trouver les régions les plus polaires ?

(16) En général, les protéines peuvent être classées en 3 groupes différents. Nommez et donnez une brève description de chaque type et en quoi ils se distinguent les uns des autres. Donnez un exemple de macromolécule ou d'une autre structure complexe représentant chacun des trois types.

(17) Regardez le pont disulfure suivant. Le clivage du pont disulfure se produira via une réaction de réduction esquissant les produits à pH physiologique. Encerclez et identifiez les groupes fonctionnels de chaque produit.

(18) Nommez au moins trois acides aminés dont les chaînes latérales ont la caractéristique de pouvoir repousser l'eau.

(19) Définir la dénaturation des protéines et énumérer cinq façons différentes de dénaturer une protéine ?


Différence entre les acides aminés acides et basiques

Définition

Les acides aminés acides font référence à un acide aminé avec une seconde fraction acide, tandis que les acides aminés basiques font référence à un acide aminé contenant un second groupe basique (généralement un groupe aminé).

Side Chain/Organic R Group

Une différence majeure entre les acides aminés acides et basiques est que les acides aminés acides contiennent des chaînes latérales acides au pH neutre, tandis que les acides aminés basiques contiennent des chaînes latérales basiques au pH neutre.

Composants de la chaîne latérale

La chaîne latérale des acides aminés acides contient des groupes acides carboxyliques (-COOH) tandis que la chaîne latérale des acides aminés basiques contient des groupes aminés (-NH2). C'est donc une autre différence entre les acides aminés acides et basiques.

De plus, les acides aminés acides se composent de faibles valeurs de pKa, ce qui permet de perdre des protons tandis que les acides aminés basiques se composent de valeurs de pKa élevées, ce qui leur permet de se lier aux protons.

Charger

Leur charge est également une différence entre les acides aminés acides et basiques. Les acides aminés acides portent une charge négative dans leur chaîne latérale tandis que les acides aminés basiques portent une charge positive dans leur chaîne latérale.

Exemples

Certains acides aminés acides sont l'acide glutamique et l'acide aspartique, tandis que les trois types d'acides aminés basiques sont la lysine, l'arginine et l'ornithine.

Conclusion

Les acides aminés acides contiennent des groupes carboxyliques dans leur chaîne latérale, ce qui leur permet de porter une charge négative. D'autre part, les acides aminés basiques contiennent des groupes aminés dans leur chaîne latérale, permettant de porter une charge positive. Ces charges sur les acides aminés acides et basiques sont importantes dans la formation des structures secondaires des protéines. Ils sont également importants lors de la catalyse enzymatique des réactions biochimiques. Par conséquent, la principale différence entre les acides aminés acides et basiques réside dans le type de groupes fonctionnels présents dans leurs chaînes latérales.

Référence:

1. Ophardt, Charles E. "Caractéristiques et propriétés des acides aminés". CHEMBOOK VERT , 2003, disponible ici

Image de courtoisie :

1. “Acides aminés” Par Dancojocari – Travail personnelImprimez-le iciCette image vectorielle non spécifiée par le W3C a été créée avec Adobe Illustrator.iLe code source de ce SVG est valide. (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. “Suivant Revisitez le pont de sel d'acide glutamique lysine” par Chem540f09grp6 – Travail personnel (domaine public) via Commons Wikimedia

À propos de l'auteur : Lakna

Lakna, diplômé en biologie moléculaire et biochimie, est biologiste moléculaire et s'intéresse de près à la découverte des choses liées à la nature.


Connexion artistique

Les molécules qui ont le même nombre et le même type d'atomes disposés différemment sont appelées isomères. (a) Les isomères structuraux ont un arrangement covalent différent des atomes. (b) Les isomères géométriques ont un arrangement différent d'atomes autour d'une double liaison. (c) Les énantiomères sont des images miroir les uns des autres.

Lequel des énoncés suivants est faux?

  1. Molécules avec les formules CH3CH2COOH et C3H6O2 pourraient être des isomères de structure.
  2. Les molécules doivent avoir une double liaison pour être cis-trans isomères.
  3. Pour être des énantiomères, une molécule doit avoir au moins trois atomes ou groupes différents connectés à un carbone central.
  4. Pour être des énantiomères, une molécule doit avoir au moins quatre atomes ou groupes différents connectés à un carbone central.

Dans les triglycérides (graisses et huiles), les longues chaînes carbonées appelées acides gras peuvent contenir des doubles liaisons, qui peuvent être soit dans le cis ou trans configuration, illustrée à la figure. Les graisses avec au moins une double liaison entre les atomes de carbone sont des graisses insaturées. Lorsque certaines de ces obligations sont en cis configuration, la courbure résultante dans le squelette carboné de la chaîne signifie que les molécules de triglycérides ne peuvent pas se tasser étroitement, de sorte qu'elles restent liquides (huile) à température ambiante. En revanche, les triglycérides avec trans les doubles liaisons (communément appelées graisses trans) contiennent des acides gras relativement linéaires capables de s'agglomérer étroitement à température ambiante et de former des graisses solides. Dans l'alimentation humaine, les gras trans sont liés à un risque accru de maladies cardiovasculaires, c'est pourquoi de nombreux fabricants de produits alimentaires ont réduit ou éliminé leur utilisation ces dernières années. Contrairement aux graisses insaturées, les triglycérides sans double liaison entre les atomes de carbone sont appelés graisses saturées, ce qui signifie qu'ils contiennent tous les atomes d'hydrogène disponibles. Les graisses saturées sont solides à température ambiante et généralement d'origine animale.

Ces modèles qui remplissent l'espace montrent une cis (acide oléique) et un trans (acide éliadique) acide gras. Remarquez la courbure de la molécule causée par le cis configuration.


Ferritine : la protéine de stockage du fer

Comment le corps régule-t-il la quantité de fer ? Heureusement, la plupart d'entre nous sont capables de maintenir des niveaux appropriés de fer disponible dans le corps, même si notre consommation de fer ne correspond pas toujours exactement à la perte de fer du corps. Cette régulation des niveaux de fer dans le sang est médiée par la protéine ferritine (Figure 1). La ferritine peut libérer du fer si le sang a une faible concentration en fer, et elle peut aider à stocker l'excès de fer si le sang et les tissus ont une concentration élevée en fer. Par conséquent, la ferritine fonctionne comme un "tampon" contre la carence en fer et, dans une moindre mesure, contre la surcharge en fer.

Il s'agit d'une représentation tridimensionnelle de la ferritine, la protéine de stockage du fer dans le corps. La ferritine a une forme sphérique et le fer (brun) est stocké sous forme de minéral à l'intérieur de la sphère.

Remarque : Cette même molécule est représentée dans un autre type de représentation sur la figure 7 ci-dessous.

Remarque : Pour visualiser cette molécule de manière interactive, veuillez cliquer sur le bouton ci-dessous.

Comment la ferritine stocke-t-elle le fer ? La ferritine a la forme d'une sphère creuse. A l'intérieur de la sphère, le fer est stocké à l'état d'oxydation Fe(III). Il est incorporé dans le minéral ferrihydrite, [FeO(OH)]8[FeO(H2Bon de commande4)], qui est attaché à la paroi intérieure de la sphère. Pour libérer le fer lorsque le corps en a besoin, le fer doit passer de l'état d'oxydation Fe(III) à l'état d'oxydation Fe(II). Ensuite, le fer sort par des canaux dans la structure sphérique. Pour comprendre comment la ferritine contrôle le stockage et la libération du fer, nous devons d'abord étudier sa structure.


7. ACIDES AMINÉS COMME SUPPLÉMENTS

L'implication des acides aminés et de leurs dérivés dans divers processus cellulaires et physiologiques suggère qu'ils peuvent être utilisés pour stimuler les processus souhaités ou inhiber les processus indésirables. Les acides aminés peuvent être fournis sous forme de compléments alimentaires sous forme cristalline (Wu 2009). Cela empêche leur dégradation lors de la digestion, et leur permet d'être directement absorbés par l'intestin grêle. Le tableau suivant de Wu (2009) fournit quelques exemples de processus cellulaires et physiologiques susceptibles d'être affectés par les suppléments d'acides aminés (cliquer sur la figure pour l'agrandir).


Hydrolyse

Les polymères se décomposent en monomères lors de l'hydrolyse. Une réaction chimique se produit lors de l'insertion d'une molécule d'eau à travers la liaison. La rupture d'une liaison covalente avec cette molécule d'eau dans le composé permet d'atteindre cet objectif (Figure). Au cours de ces réactions, le polymère se décompose en deux composants : une partie gagne un atome d'hydrogène (H+) et l'autre gagne une molécule d'hydroxyle (OH–) à partir d'une molécule d'eau divisée.

Dans la réaction d'hydrolyse ici, le disaccharide maltose se décompose pour former deux monomères de glucose en ajoutant une molécule d'eau. Notez que cette réaction est l'inverse de la réaction de synthèse de la figure.

Déshydratation et réactions d'hydrolyse sont catalysées, ou « accélérées », par des enzymes spécifiques, les réactions de déshydratation impliquent la formation de nouvelles liaisons, nécessitant de l'énergie, tandis que les réactions d'hydrolyse rompent les liaisons et libèrent de l'énergie. Ces réactions sont similaires pour la plupart des macromolécules, mais chaque réaction de monomère et de polymère est spécifique à sa classe. Par exemple, les enzymes catalytiques du système digestif hydrolysent ou décomposent les aliments que nous ingérons en molécules plus petites. Cela permet aux cellules de notre corps d'absorber facilement les nutriments dans l'intestin. A specific enzyme breaks down each macromolecule. For instance, amylase, sucrase, lactase, or maltase break down carbohydrates. Enzymes called proteases, such as pepsin and peptidase, and hydrochloric acid break down proteins. Lipases break down lipids. These broken down macromolecules provide energy for cellular activities.


Voir la vidéo: Quelles sont les caractéristiques des bactéries? (Février 2023).