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3.5 : Protéines - Biologie


Ce que vous apprendrez à faire : Décrire la structure et la fonction des protéines

Les protéines sont des polymères d'acides aminés. Le groupe R spécifie à quelle classe d'acides aminés il appartient : chaînes latérales hydrophiles chargées électriquement, chaînes latérales polaires mais non chargées, chaînes latérales hydrophobes non polaires et cas particuliers.

Les protéines ont différentes « couches » de structure : primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire.

Les protéines ont une variété de fonctions dans les cellules. Les fonctions principales incluent le fait d'agir en tant qu'enzymes, récepteurs, molécules de transport, protéines régulatrices pour l'expression des gènes, etc. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent une réaction chimique sans être altérés de façon permanente. Ils ont des « sites actifs » où se fixe le substrat/réactif, et ils peuvent être soit activés soit inhibés (inhibiteurs compétitifs et/ou non compétitifs).

Objectifs d'apprentissage

  • Identifier les composants des protéines
  • Définir les différentes couches de la structure des protéines
  • Identifier plusieurs fonctions majeures des protéines

Composants des protéines

Les protéines sont l'une des molécules organiques les plus abondantes dans les systèmes vivants et ont la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. Les protéines peuvent être structurelles, régulatrices, contractiles ou protectrices ; ils peuvent servir au transport, au stockage ou aux membranes ; ou ils peuvent être des toxines ou des enzymes. Chaque cellule d'un système vivant peut contenir des milliers de protéines différentes, chacune ayant une fonction unique. Leurs structures, comme leurs fonctions, varient considérablement. Ce sont tous, cependant, des polymères d'acides aminés, disposés en séquence linéaire.

Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents ; certaines protéines sont de forme globulaire alors que d'autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l'hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à sa fonction. Les changements de température, de pH et d'exposition à des produits chimiques peuvent entraîner des modifications permanentes de la forme de la protéine, entraînant une perte de fonction ou une dénaturation (cela sera discuté plus en détail plus tard). Toutes les protéines sont constituées d'arrangements différents des mêmes 20 types d'acides aminés.

Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central lié à un groupe aminé (-NH2), un groupe carboxyle (-COOH) et un atome d'hydrogène. Chaque acide aminé a également un autre atome variable ou groupe d'atomes lié à l'atome de carbone central connu sous le nom de groupe R. Le groupe R est la seule différence de structure entre les 20 acides aminés ; sinon, les acides aminés sont identiques.

La nature chimique du groupe R détermine la nature chimique de l'acide aminé dans sa protéine (c'est-à-dire s'il est acide, basique, polaire ou non polaire).

La séquence et le nombre d'acides aminés déterminent en fin de compte la forme, la taille et la fonction d'une protéine. Chaque acide aminé est lié à un autre acide aminé par une liaison covalente, appelée liaison peptidique, qui est formée par une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe aminé d'un deuxième acide aminé se combinent, libérant une molécule d'eau. La liaison résultante est la liaison peptidique.

Les produits formés par une telle liaison sont appelés polypeptides. Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d'acides aminés, alors que le terme protéine est utilisé pour un ou plusieurs polypeptides qui se sont combinés, ont une forme distincte et ont une fonction unique.

Essayez-le

Le cytochrome c est un composant important de la chaîne de transport d'électrons, une partie de la respiration cellulaire, et il se trouve normalement dans l'organite cellulaire, la mitochondrie. Cette protéine possède un groupe prothétique hème, et l'ion central de l'hème est alternativement réduit et oxydé pendant le transfert d'électrons. Parce que le rôle de cette protéine essentielle dans la production d'énergie cellulaire est crucial, elle a très peu changé au cours des millions d'années. Le séquençage des protéines a montré qu'il existe une quantité considérable d'homologie de séquence d'acides aminés du cytochrome c, ou de similitude, entre différentes espèces - en d'autres termes, la parenté évolutive peut être évaluée en mesurant les similitudes ou les différences entre les séquences d'ADN ou de protéines de diverses espèces.

Les scientifiques ont déterminé que le cytochrome c humain contient 104 acides aminés. Pour chaque molécule de cytochrome c provenant de différents organismes qui a été séquencée à ce jour, 37 de ces acides aminés apparaissent dans la même position dans tous les échantillons de cytochrome c. Cela indique qu'il peut y avoir eu un ancêtre commun. En comparant les séquences des protéines humaines et de chimpanzé, aucune différence de séquence n'a été trouvée. Lorsque les séquences de l'homme et du singe rhésus ont été comparées, la seule différence trouvée était dans un acide aminé. Dans une autre comparaison, le séquençage humain à levure montre une différence en 44e position.

Structure des protéines

Comme indiqué précédemment, la forme d'une protéine est essentielle à sa fonction. Pour comprendre comment la protéine obtient sa forme ou sa conformation finale, nous devons comprendre les quatre niveaux de structure de la protéine : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire (Figure 3).

La séquence et le nombre uniques d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique constituent sa structure primaire. La séquence unique de chaque protéine est finalement déterminée par le gène qui code la protéine. Tout changement dans la séquence du gène peut entraîner l'ajout d'un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique, provoquant un changement dans la structure et la fonction de la protéine. Dans l'anémie falciforme, la chaîne de l'hémoglobine a une seule substitution d'acide aminé, provoquant une modification à la fois de la structure et de la fonction de la protéine. Ce qui est le plus remarquable à considérer, c'est qu'une molécule d'hémoglobine est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta composées chacune d'environ 150 acides aminés. La molécule a donc environ 600 acides aminés. La différence structurelle entre une molécule d'hémoglobine normale et une molécule de drépanocytose - qui diminue considérablement l'espérance de vie - est un seul acide aminé des 600.

En raison de ce changement d'un acide aminé dans la chaîne, les globules rouges normalement biconcaves ou en forme de disque prennent une forme de croissant ou de « faucille », qui obstrue les artères. Cela peut entraîner une myriade de problèmes de santé graves, tels qu'un essoufflement, des étourdissements, des maux de tête et des douleurs abdominales pour les personnes atteintes de cette maladie.

Les motifs de pliage résultant des interactions entre les parties non-R des groupes d'acides aminés donnent lieu à la structure secondaire de la protéine. Les plus courantes sont les structures en feuille à plis alpha (α) et bêta (β). Les deux structures sont maintenues en forme par des liaisons hydrogène. Dans l'hélice alpha, les liaisons se forment entre un acide aminé sur quatre et provoquent une torsion dans la chaîne d'acides aminés.

Dans la feuille à plis , les « plis » sont formés par des liaisons hydrogène entre des atomes sur le squelette de la chaîne polypeptidique. Les groupes R sont attachés aux carbones, et s'étendent au-dessus et au-dessous des plis du pli. Les segments plissés s'alignent parallèlement les uns aux autres et des liaisons hydrogène se forment entre les mêmes paires d'atomes sur chacun des acides aminés alignés. Les structures en feuillets en hélice et en feuillets se trouvent dans de nombreuses protéines globulaires et fibreuses.

La structure tridimensionnelle unique d'un polypeptide est connue sous le nom de structure tertiaire. Cette structure est causée par des interactions chimiques entre divers acides aminés et régions du polypeptide. Principalement, les interactions entre les groupes R créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe d'une protéine. Il peut y avoir des liaisons ioniques formées entre les groupes R sur différents acides aminés, ou des liaisons hydrogène au-delà de celles impliquées dans la structure secondaire. Lorsque le repliement des protéines a lieu, les groupes R hydrophobes des acides aminés non polaires se trouvent à l'intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent à l'extérieur. Les premiers types d'interactions sont également appelés interactions hydrophobes.

Dans la nature, certaines protéines sont formées de plusieurs polypeptides, également appelés sous-unités, et l'interaction de ces sous-unités forme le structure quaternaire. De faibles interactions entre les sous-unités aident à stabiliser la structure globale. Par exemple, l'hémoglobine est une combinaison de quatre sous-unités polypeptidiques.

Chaque protéine a sa propre séquence et sa propre forme, maintenues ensemble par des interactions chimiques. Si la protéine est soumise à des changements de température, de pH ou d'exposition à des produits chimiques, la structure de la protéine peut changer, perdant sa forme dans ce que l'on appelle dénaturation comme discuté plus tôt. La dénaturation est souvent réversible car la structure primaire est préservée si l'agent dénaturant est éliminé, permettant à la protéine de reprendre sa fonction. Parfois, la dénaturation est irréversible, entraînant une perte de fonction. Un exemple de dénaturation des protéines peut être observé lorsqu'un œuf est frit ou bouilli. La protéine d'albumine dans le blanc d'œuf liquide est dénaturée lorsqu'elle est placée dans une casserole chaude, passant d'une substance claire à une substance blanche opaque. Toutes les protéines ne sont pas dénaturées à haute température ; par exemple, les bactéries qui survivent dans les sources chaudes ont des protéines adaptées pour fonctionner à ces températures.

Les quatre niveaux de structure protéique (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire) sont illustrés à la figure 3.

Pour une perspective supplémentaire sur les protéines, visionnez cette animation intitulée « Biomolecules : The Proteins ».

Fonction des protéines

Les principaux types et fonctions des protéines sont répertoriés dans le tableau 1.

Tableau 1. Types et fonctions des protéines
TaperExemplesLes fonctions
Enzymes digestivesAmylase, lipase, pepsine, trypsineAide à la digestion des aliments en catabolisant les nutriments en unités monomères
TransportHémoglobine, albumineTransporter des substances dans le sang ou la lymphe dans tout le corps
De constructionActine, tubuline, kératineConstruire différentes structures, comme le cytosquelette
Les hormonesInsuline, thyroxineCoordonner l'activité des différents systèmes du corps
La défenseImmunoglobulinesProtéger le corps des agents pathogènes étrangers
ContractileActine, myosineEffet contraction musculaire
Espace de rangementProtéines de stockage des légumineuses, blanc d'œuf (albumine)Fournir de la nourriture au début du développement de l'embryon et de la plantule

Les enzymes et les hormones sont deux types particuliers et courants de protéines. Enzymes, qui sont produits par des cellules vivantes, sont des catalyseurs de réactions biochimiques (comme la digestion) et sont généralement des protéines complexes ou conjuguées. Chaque enzyme est spécifique du substrat (un réactif qui se lie à une enzyme) sur lequel elle agit. L'enzyme peut aider dans les réactions de décomposition, de réarrangement ou de synthèse. Les enzymes qui décomposent leurs substrats sont appelées enzymes cataboliques, les enzymes qui construisent des molécules plus complexes à partir de leurs substrats sont appelées enzymes anabolisantes et les enzymes qui affectent la vitesse de réaction sont appelées enzymes catalytiques. Il convient de noter que toutes les enzymes augmentent la vitesse de réaction et, par conséquent, sont considérées comme des catalyseurs organiques. Un exemple d'enzyme est l'amylase salivaire, qui hydrolyse son substrat, l'amylose, un composant de l'amidon.

Les hormones sont des molécules de signalisation chimique, généralement de petites protéines ou des stéroïdes, sécrétées par les cellules endocrines qui agissent pour contrôler ou réguler des processus physiologiques spécifiques, notamment la croissance, le développement, le métabolisme et la reproduction. Par exemple, l'insuline est une hormone protéique qui aide à réguler la glycémie.

Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents ; certaines protéines sont de forme globulaire alors que d'autres sont de nature fibreuse. La forme des protéines est essentielle à sa fonction, et cette forme est maintenue par de nombreux types de liaisons chimiques. Les changements de température, de pH et d'exposition à des produits chimiques peuvent entraîner des changements permanents dans la forme de la protéine, entraînant une perte de fonction, connue sous le nom de dénaturation. Toutes les protéines sont constituées d'arrangements différents des mêmes 20 types d'acides aminés.

Objectifs d'apprentissage

Les protéines sont une classe de macromolécules qui remplissent un large éventail de fonctions pour la cellule. Ils aident au métabolisme en fournissant un soutien structurel et en agissant comme des enzymes, des vecteurs ou des hormones. Les éléments constitutifs des protéines (monomères) sont les acides aminés. Chaque acide aminé a un carbone central qui est lié à un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d'hydrogène et un groupe R ou une chaîne latérale. Il existe 20 acides aminés courants, dont chacun diffère par le groupe R. Chaque acide aminé est lié à ses voisins par une liaison peptidique. Une longue chaîne d'acides aminés est connue sous le nom de polypeptide.

Les protéines sont organisées à quatre niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et (facultatif) quaternaire. La structure primaire est la séquence unique d'acides aminés. Le repliement local du polypeptide pour former des structures telles que le ?? hélice et ??-la feuille plissée constitue la structure secondaire. La structure tridimensionnelle globale est la structure tertiaire. Lorsque deux polypeptides ou plus se combinent pour former la structure complète de la protéine, la configuration est connue sous le nom de structure quaternaire d'une protéine. La forme et la fonction des protéines sont étroitement liées ; tout changement de forme causé par des changements de température ou de pH peut entraîner une dénaturation des protéines et une perte de fonction.

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